活化能是指定条件下，能使摩尔底物全部进入活化状态所需要的自由能酶促反应的特点高度的催化效率•酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高倍，比无机催化剂的催化效率高倍。•如过氧化氢酶催化分解的速度是催化其分解速度的倍。•这种高度加速的酶促反应机制，主要是因为降低了反应活化能。见图高度特异性•种酶仅作用于种或类化合物，或定的化学键，催化定的化学反应并产生定的产物的特性称为酶的特异性或专性。•根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，特异性分为三种•绝对特异性相对特异性立体异构特异性。绝对特异性•绝对特异性酶只能作用于特定结构的底物，进行种专的反应，生成种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。•如琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。相对特异性•相对特异性酶作用于类化合物或种化学键，这种特异性称相对特异性。•这种选择性不太严格较差专性相对较差。如磷酸酯酶等。•相对特异性分为•族类特异性对底物仅要求其化学键和侧的基团。•键特异性对底物仅选择性要求其化学键，不要求其键的二侧基团。立体异构特异性•立体异构特异性酶仅作用于立体异构体中的种，酶对立体异构物的这种选择称为立体异构特异性•根据旋光异构和几何异构的要求可分为•旋光异构特异性如精氨酸酶只水解精氨酸，不能催化精氨酸水解。•几何异构特异性如延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸延胡索酸生成苹果酸，而对顺丁烯二酸马来酸无作用。酶促反应的可调节性•体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制，对反应途径中的关键酶进行调节，也可对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行的调节。因此体内化学反应得以有精确调控下进行。二酶促反应的机制酶底物复合物的形成与诱导契合假说•酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应，进而相互结合，这过程称为酶底物结合的诱导契合假说。见图邻近效应与定向排列•在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心•方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度。•另方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专性特点。多元催化•酶是两性电解质，同种酶兼有酸碱双重催化作用。表面效应•疏水环境可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触。•种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，所以酶促反应具有极高的催化效率。第三节酶促反应动力学•酶动力学是研究酶促反应的速度以及各种因素对酶促反应速度的影响机制。•影响酶反应速度的因素•底物浓度酶浓度温度抑制剂激活剂等。底物浓度对反应速度的影响•在其因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速度的影响见图•解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系可用中间产物学说。见图米曼氏方程式•和根据中间产学说的理论，并借助于反应速度与底物浓度的曲线，研究酶的动力学，得出与的数学公式，称米曼方程式。即为米氏常数，为最大反应速度米曼氏方程式的推导•方程式的推导首先设立假设将反应过程限于初速度超过，的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。酶底物中间产物酶产物的生成速度的分解速度制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。•竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。•动力学参数特点不变,增大见图•举例丙二酸苹果酸草酰乙酸与琥珀酸的结构类似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。见图磺胺类药物的抗菌作用机制也是竞争性抑制。见图些抗癌药物如的抗癌作用机制也是竞争性抑制。非竞争性抑制作用•非竞争性抑制作用抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，改变了酶活性中心的构象，影响酶对底物的催化作用，使酶底物抑制剂复合物不能进步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。见图•动力学参数特点减小，不变见图•举例•别嘌呤醇治疗痛风的常用药物，通过非竞争性抑制作用来抑制黄嘌呤氧化酶，从而降低尿酸的生成•质子化叔胺类化合物是乙酰胆碱酯酶的非竞争性抑制剂。反竞争性抑制作用•反竞争性抑制作用抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降，既减少从中间产物转化为产物的量，也减少从中间产物解离出游离酶和底物的量，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。见图•动力学参数特点及都减小见图六激活剂对反应速度的影响•酶的激活剂使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如金属离子阴离子有机化合物。•必需激活剂有些激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性，这类激活剂称为必需激活剂。如金属酶中的金属离子•非必需激活剂有些激活剂不存在时，酶仍有定的催化活性，这类激活剂称为非必需激活剂。如金属激活酶中的金属离子口腔无，但淀粉酶可消化淀粉，而胃则有，故其消化淀粉能力增强七酶活性测定与酶活性单位•酶活性是指酶催化化学反应的能力。•酶活性的衡量标准是酶促反应速度的大小。•酶的活性单位酶促反应在单位时间内生成定量的产物或消耗定数量的底物所需的酶量。•酶活性的国际单位在特定条件下，每分钟催化底物转化为产物所需的酶量为个国际单位。•催量是指在特定条件下，每秒钟使底物转化产物所需的酶量。与的换算第四节酶的调节•体内各种代谢途径的调节主要是对代谢途径中关键酶的调节酶的调节酶活性的调节酶含量的调节变构调节共价修饰调节酶活性的调节•多酶体系细胞中的些酶催化的反应常常组成个连续的反应链，前个酶反应的产物正好是后个酶反应的底物，以这种方式联系在起的组酶称为多酶体系。•限速酶多酶体系催化的代谢通路中，速度最慢，控制着整个代谢通路进行速度的酶促反应称为该通路的限速反应，催化此步反应的酶称为该多酶体系的限速酶，又称为关键酶。酶原与酶原的激活•酶原无活性酶的前体称为酶原•酶原的激活酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。•酶原的激活的机制酶原分子靠近端的个或几个特定的肽键断裂分子构象改变酶的活性中心形成。酶的活性中心形成或暴露的过程。•举例胰蛋白酶原见图•酶原的激活的意义防止自身消化避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行酶原还可以视为酶的储存形式。如凝血因子二变构酶•变构调节些代谢物可以与些酶分子活性中心外的部位变构部位或称调节部位可逆的结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此种调节称为变构调节。•变构激活效应效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加，从而加快反应速度，此效应称为变构激活效应。•变构抑制效应效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力降低，从而降低反应速度，此效应称为变构抑制效应。三酶的共价修饰调节酶的共价修饰的概念酶蛋白肽链上的些基团可与种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这过程称为酶的共价修饰酶的共价修饰的方法磷酸化与脱磷酸化最常见乙酰化与脱乙酰化甲基化与脱甲基化腺苷化与脱腺苷化，以及与的互变等。二酶含量的调节酶蛋白合成的诱导与阻遏对代谢的缓慢而长效的调节•诱导剂在转录水平上促进酶常见于分解代谢的酶类生物合成的化合物。诱导作用•辅阻遏剂在转录水平上减少酶常见于合成代谢的酶类生物合成的物质。阻遏作用酶降解的调控•细胞内酶的降解速度与机体的营养和激素的调节有关。三同工酶同工酶指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的组酶。“同三不同”举例乳酸脱氢酶四聚体亚基骨骼肌型亚基和心肌型亚基类型各种不同组织器官含量与分布比例不同见图第三章酶生物催化剂•生物催化剂由活细胞产生的，具有催化功能的生物分子。•酶是由活细胞合成的对其特异性底物有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。•核酶具有高效特异催化作用的核酸。主要参与的剪接。•酶催化的生物化学反应，称为酶促反应•在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物第节酶的分子结构与功能•单体酶只有条多肽链构成的酶。主要见水解酶类。•寡聚酶由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。如乳酸脱氢酶由亚基形成的四聚体。•多酶体系在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。如丙酮酸脱氢酶体系。•多功能酶串连酶些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。如脂肪酸合成酶系。酶的分子组成•酶按其分子组成分为见图•单纯酶仅由氨基酸残基构成的酶。如淀粉酶脲酶脂酶些消化蛋白酶核糖核酸酶等。•结合酶由蛋白质和非蛋白质组成。前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子辅酶或辅基。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。金属离子•辅助因子最为多见的是金属离子。•含金属离子的酶分为•金属酶金属离子与酶结合紧密,提取的过程中不易丢失,这类酶称为金属酶。如羧基肽酶黄嘌呤氧化酶等。•金属激活酶金属离子虽为酶的活性所必需，却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。这类酶称为金属激活酶。如己糖激酶等。金属离子在全酶中的作用传电子作为酶活性中心的催化基团参与催化反应传递电子。架桥梁作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。稳构象稳定酶的构象所必需。降斥力中和阴离子，降低反应中的静电斥力。小分子有机化合物•小分子有机化合物在全酶中的作用•参与催化过程，起传递电子质子或些基团的作用。•小分子有机化合物作为辅助因子的种类不多，都属于维生素或维生素衍生物。常见的见表•酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。辅助因子的分类•辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点分为辅酶和辅基。•辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子或基团供体和受体的作用。如。•辅基与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋白。如金属离子多为此，生物素等。二酶的活性中心•酶的活性中心酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这区域称为酶的活性中心或活性部位。见图。•对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。•酶的必需基团与酶活性密切相关的基团称为必需基团。•酶活性中心内的必需基因有两种•结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的定构象形成复合物•催化基团，其作用是影响底物中些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物。•酶活性中心外的必需基团不参与活性中心的组成，但为维持活性中心应有的空间构象所必需。第二节酶促反应的特点与机制•酶和般催化剂的共性用量少而催化效率高。它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应的平衡点。酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。•活化能是指定条件下，能使摩尔底物全部进入活化状态所需要的自由能酶促反应的特点高度的催化效率•酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高倍，比无机催化剂的催化效率高倍。•如过氧化氢酶催化分解的速度是催化其分解速度的倍。•这种高度加速的酶促反应机制，主要是因为降低了反应活化能。见图高度特异性•种酶仅作用于种或类化合物，或定的化学键，催化定的化学反应并产生定的产物的特性称为酶的特异性或专性。•根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，特异性分为三种•绝对特异性相对特异性立体异构特异性。绝对特异性•绝对特异性酶只能作用于特定结构的底物，进行种专的反应，生成种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。•如琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。相对特异性•相对特异性酶作用于类化合物或种化学键，这种特异性称相对特异性。•这种选择性不太严格较差专性相对较差。如磷酸酯酶等。•相对特异性分为•族类特异性对底物仅要求其化学键和侧的基团。•键特异性对底物仅选择性要求其化学键，不要求其键的二侧基团。立体异构特异性•立体异构