提出了定常态法动力学解析方法。•和又推导了两种以上底物参与的酶反应。•年对变构酶进行了研究均相酶反应动力学反映的是酶催化反应的本征动力学关系，是从研究酶反应的机理开始的，常着眼于酶的初始反应速率。酶反应动力学研究思路•影响均相酶反应速率的因素有浓度因素酶底物产物和效应物外部因素温度压力溶剂的介电常数值离子强度等和内部因素底物及效应物结构酶的结构，其中最重要的是浓度因素，而以浓度为自变量参数求得的速率常数，又会受到内外各种因素的影响，这基本思想构成了均相酶反应动力学的基本骨架。酶催化反应特性•酶是活细胞为其自身代谢活动而产生的具有催化活性的蛋白质。•具有高效的催化活性，在可比条件下酶催化的反应速率要比无机催化剂高倍•高度的专性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性，包括反应专性和底物专性两个方面•酶的催化活性可被调控，比如酶浓度的调节激素调节共价修饰调节抑制剂调节和反馈调节等•酶易变性和失活，它对环境的变化非常敏感，如高温强酸强碱重金属等都将引起酶的失活，且这种失活多非竞争性制•些抑制剂与酶的非活性部位结合生成复合物，这种结合不影响酶与底物的结合，但形成的已使酶的三维空间结构发生变化，故为无下降。参数和的求取多步图法当体系中浓度不变时，根据作图法当体系中浓度发生变化时，性抑剂存在时反应速率方程•对和同时应用拟稳态假设，同时根据酶的物料平衡，得出有竞争性抑制剂存在时反应动力学方程为•其中，而这表明，当有竞争性抑制剂存在时，表观米氏常数增加，即酶与底物的结合力性抑制机理酶反应体系中存在有底物的结构类似物，该抑制剂与可以与酶的活性中心相结合，生成非活性络合物，从而导致活性络合物浓度下降而使酶促反应速率下降。竞争部位结合后，引起酶活力下降的种效应。任何能直接作用于酶并能降低酶催化反应速率的物质均称为酶的抑制剂。•抑制剂抑制•底物抑制•产物抑制抑制剂抑制•竞争性抑制•非竞争性抑制•反竞争性抑制•抑制百分数竞争成立时，仍有酶反应抑制动力学•抑制是指抑制剂与酶的活性，代入得，则。•当，此时底物的转化率与底物的初始浓度无关，只与时间有关，因此当反应时间为分钟时，转化率为。•多少为多少,例题•因为，可视为级反应动力学，对于级反应动力学，•当代入得，当或例题•对于均相酶反应，已知，时，若反应进行，则有底物转化为产物，试求当反应进行到时，底物转化率为多少，产物浓度为多大当底物浓度下降倍时，反应也进行，此时的底物转化率为，积分得，给定边界条件由参数的求取积分法•重排为,。•产物浓度很低，产物于上述两种情况之间时，为双曲函数参数的求取微分法•作图法•法••因所以又称为微分法点假设•反应过程中，酶的总量保持不变，即。这表明在酶反应过程中酶是稳定的。•与底物浓度相比，酶的浓度很小，即，因而可以忽略由于生成中间复合物所消耗的底物。简单的酶反应动力学•酶催化反应的机理•三点基本假设•平衡假说•拟稳态假说•米氏方程•方程特性•参数求取酶反应机理•活性络合物学说••根据质量作用定律三制•锁钥学说酶和底物必定存在着互补的结构特征，只有符合这种互补结合的物质才是底物，才能被酶所催化。•诱导契合学说底物的存在使酶的的活性部位构象变化，酶与底物完全结合，并使催化基团转入有效的作用位置调节共价修饰调节抑制剂调节和反馈调节等•酶易变性和失活，它对环境的变化非常敏感，如高温强酸强碱重金属等都将引起酶的失活，且这种失活多为不可逆，因而酶促反应多在温和的条件下进行。酶的催化反应机效的催化活性，在可比条件下酶催化的反应速率要比无机催化剂高倍•高度的专性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性，包括反应专性和底物专性两个方面•酶的催化活性可被调控，比如酶浓度的调节激素调效的催化活性，在可比条件下酶催化的反应速率要比无机催化剂高倍•高度的专性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性，包括反应专性和底物专性两个方面•酶的催化活性可被调控，比如酶浓度的调节激素调节共价修饰调节抑制剂调节和反馈调节等•酶易变性和失活，它对环境的变化非常敏感，如高温强酸强碱重金属等都将引起酶的失活，且这种失活多为不可逆，因而酶促反应多在温和的条件下进行。酶的催化反应机制•锁钥学说酶和底物必定存在着互补的结构特征，只有符合这种互补结合的物质才是底物，才能被酶所催化。•诱导契合学说底物的存在使酶的的活性部位构象变化，酶与底物完全结合，并使催化基团转入有效的作用位置。简单的酶反应动力学•酶催化反应的机理•三点基本假设•平衡假说•拟稳态假说•米氏方程•方程特性•参数求取酶反应机理•活性络合物学说••根据质量作用定律三点假设•反应过程中，酶的总量保持不变，即。这表明在酶反应过程中酶是稳定的。•与底物浓度相比，酶的浓度很小，即，因而可以忽略由于生成中间复合物所消耗的底物。•产物浓度很低，产物于上述两种情况之间时，为双曲函数参数的求取微分法•作图法•法••因所以又称为微分法参数的求取积分法•重排为,，积分得，给定边界条件由或例题•对于均相酶反应，已知，时，若反应进行，则有底物转化为产物，试求当反应进行到时，底物转化率为多少，产物浓度为多大当底物浓度下降倍时，反应也进行，此时的底物转化率为多少为多少,例题•因为，可视为级反应动力学，对于级反应动力学，•当代入得，当，代入得，则。•当，此时底物的转化率与底物的初始浓度无关，只与时间有关，因此当反应时间为分钟时，转化率为。•成立时，仍有酶反应抑制动力学•抑制是指抑制剂与酶的活性部位结合后，引起酶活力下降的种效应。任何能直接作用于酶并能降低酶催化反应速率的物质均称为酶的抑制剂。•抑制剂抑制•底物抑制•产物抑制抑制剂抑制•竞争性抑制•非竞争性抑制•反竞争性抑制•抑制百分数竞争性抑制机理酶反应体系中存在有底物的结构类似物，该抑制剂与可以与酶的活性中心相结合，生成非活性络合物，从而导致活性络合物浓度下降而使酶促反应速率下降。竞争性抑剂存在时反应速率方程•对和同时应用拟稳态假设，同时根据酶的物料平衡，得出有竞争性抑制剂存在时反应动力学方程为•其中，而这表明，当有竞争性抑制剂存在时，表观米氏常数增加，即酶与底物的结合力下降。参数和的求取多步图法当体系中浓度不变时，根据作图法当体系中浓度发生变化时，非竞争性制•些抑制剂与酶的非活性部位结合生成复合物，这种结合不影响酶与底物的结合，但形成的已使酶的三维空间结构发生变化，故为无活性的端点络合物，从而导致酶促反应速率下降第二章均相酶反应动力学•均相酶反应研究历史•酶催化反应特性•简单的酶反应动力学•酶反应抑制动力学•温度与值对酶反应动力学的影响•酶的失活动力学研究历史•年，开始，研究了转化酶苦杏仁酶和淀粉酶的催化机理，并给出了动力学方程，但结果有错误。•年，和用快速平衡法推导并发表了米氏方程。•年，和提出了定常态法动力学解析方法。•和又推导了两种以上底物参与的酶反应。•年对变构酶进行了研究均相酶反应动力学反映的是酶催化反应的本征动力学关系，是从研究酶反应的机理开始的，常着眼于酶的初始反应速率。酶反应动力学研究思路•影响均相酶反应速率的因素有浓度因素酶底物产物和效应物外部因素温度压力溶剂的介电常数值离子强度等和内部因素底物及效应物结构酶的结构，其中最重要的是浓度因素，而以浓度为自变量参数求得的速率常数，又会受到内外各种因素的影响，这基本思想构成了均相酶反应动力学的基本骨架。酶催化反应特性•酶是活细胞为其自身代谢活动而产生的具有催化活性的蛋白质。•具有高效的催化活性，在可比条件下酶催化的反应速率要比无机催化剂高倍•高度的专性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性，包括反应专性和底物专性两个方面•酶的催化活性可被调控，比如酶浓度的调节激素调节共价修饰调节抑制剂调节和反馈调节等•酶易变性和失活，它对环境的变化非常敏感，如高温强酸强碱重金属等都将引起酶的失活，且这种失活多为不可逆，因而酶促反应多在温和的条件下进行。酶的催化反应机制•锁钥学说酶和底物必定存在着互补的结构特征，只有符合这种互补结合的物质才是底物，才能被酶所催化。•诱导契合学说底物的存在使酶的的活性部位构象变化，酶与底物完全结合，并使催化基团转入有效的作用位置。简单的酶反应动力学•酶催化反应的机理•三点基本假设•平衡假说•拟稳态假说•米氏方程•方程特性•参数求取酶反应机理•活性络合物学说••根据质量作用定律三点假设•反应过程中，酶的总量保持不变，即。这表明在酶反应过程中酶是稳定的。•与底物浓度相比，酶的浓度很小，即，因而可以忽略由于生成中间复合物所消耗的底物。•产物浓度很低，产物的抑制作用可以忽略，并且不考虑逆反应，即该反应速率为初始反应速率。平衡假说•平衡假说认为生成产物的步的速率是整个酶催化反应控制步骤，而生成复合物的可逆反应达到了平衡状态。即根据上述假设，有下式成立由,而调节共价修饰调节抑制剂调节和反馈调节等•酶易变性和失活，它对环境的变化非常敏感，如高温强酸强碱重金属等都将引起酶的失活，且这种失活多为不可逆，因而酶促反应多在温和的条件下进行。酶的催化反应机。简单的酶反应动力学•酶催化反应的机理•三点基本假设•平衡假说•拟稳态假说•米氏方程•方程特性•参数求取酶反应机理•活性络合物学说••根据质量作用定律三。•产物浓度很低，产物于上述两种情况之间时，为双曲函数参数的求取微分法•作图法•法••因所以又称为微分法，积分得，给定边界条件由多少为多少,例题•因为，可视为级反应动力学，对于级反应动力学，•当代入得，当成立时，仍有酶反应抑制动力学•抑制是指抑制剂与酶的活性性抑制机理酶反应体系中存在有底物的结构类似物，该抑制剂与可以与酶的活性中心相结合，生成非活性络合物，从而导致活性络合物浓度下降而使酶促反应速率下降。竞争下降。参数和的求取多步图法当体系中浓度不变时，根据作图法当体系中浓度发生变化时，提出了定常态法动力学解析方法。•和又推导了两种以上底物参与的酶反应。•年对变构酶进行了研究均相酶反应动力学反映的是酶催化反应的本征动力学关系，是从研究酶反应的机理开始的，常着眼于酶的初始反应速率。酶反应动力学研究思路•影响均相酶反应速率的因素有浓度因素酶底物产物和效应物外部因素温度压力溶剂的介电常数值离子强度等和内部因素底物及效应物结构酶的结构，其中最重要的是浓度因素，而以浓度为自变量参数求得的速率常数，又会受到内外各种因素的影响，这基本思想构成了均相酶反应动力学