[定稿]生物化学全册教案文档36页
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教学重点生物化学的概念,研究范围,研究目的与任务。
教学课型新授教学方法讲解法绪论生物化学的概念和任务生物化学的概念,研究范围,研究目的与任务。
二生物化学与药学科学生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位,生物化学在药学专业中的地位和重要性,生物化学和其它课程的联系。
三发展中的生物化学生物化学的基本内容,生物化学的发展和最新成就,近代生物化学的研究方向和我国在生物化学领域中的贡献。
第章糖的化学第节概述第二节多糖的化学多糖的分类二重要多糖的化学结构与生理功能。
教学后记生命科学的历史也是人类探究自身的历史,在这过程中许多科学家做出了杰出的贡献,因而在介绍生物化学发展史的时候,给大家讲述科学家的故事无疑能够起到激励同学们的作用。
生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容脂类的化学蛋白质是生命的物质基础授课时间教学目的熟悉体内的脂类及其功能了解重要脂类的化学结构。
熟悉蛋白质的重要性。
教学重点体内的脂类及其功能。
蛋白质是生命的物质基础蛋白质在生物体内的分布及功能。
教学课型新授教学方法讲解法第二章脂类的化学第节脂类的概念分类及生理功能第二节单脂的化学第三节复合脂类的化学第三章蛋白质的化学第节蛋白质是生命的物质基础蛋白质是构成生物体的基本成分二蛋白质具有多样性的生物学功能教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的化学组成授课时间教学目的掌握蛋白质的化学组成与结构熟悉氨基酸的结构和重要性质。
教学重点难点蛋白质结构的基本单位氨基酸的结构教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第二节蛋白质的化学组成蛋白质的元素组成切蛋白质皆含有氮,并且大多数蛋白质含氮量比较接近而恒定,平均为。
二蛋白质结构的基本单位氨基酸的结构,分类和重要性质组成蛋白质的氨基酸有种,称为基本氨基酸,结构通式如下组成蛋白质的氨基酸为氨基酸,除脯氨酸为亚氨基酸。
氨基酸的碳原子都是不对称碳原子手性碳原子,具有旋光性质,天然蛋白质中基本氨基酸皆为型,故称为型氨基酸。
侧链为氢原子的甘氨酸没有旋光性。
教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的分子结构授课时间教学目的掌握蛋白质的分子结构教学重点难点蛋白质的级结构与二级结构。
教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第三节蛋白质的分子结构蛋白质的级结构蛋白质的级结构,肽键和其它连接键蛋白质结构的基本单位是氨基酸,他们之间通过肽键相连成为蛋白质。
蛋白质分子的四个结构层次分别是级结构二级结构三级结构和四级结构。
蛋白质级结构概念蛋白质是由不同氨基酸种类数量和排列顺序,通过肽键构成高分子有机含氮化合物。
肽键是蛋白质分子中基本的化学键它是由是由分子氨基酸的羧基和另分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的,也称酰胺键。
二蛋白质的构象维持蛋白质构象的化学键维持蛋白质构象的化学键有氢键疏水键盐键配位键二硫键范德华引力。
二蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽平面,各自沿定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象,如螺旋折叠转角和无规则线团等。
教学后记讲述蛋白质螺旋二级结构时,内容抽象,需要同学们发挥空间想象力,可以给同学们播放动画,加深对知识的理解和记忆。
生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的分子结构二蛋白质结构与功能授课时间教学目的掌握蛋白质的构象熟悉蛋白质的结构与功能的关系。
教学难点蛋白质的二级结构教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第三节蛋白质的分子结构二蛋白质的构象三超二级结构四结构域五蛋白质的三级结构在条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。
稳定三级结构的主要化学键有疏水键氢键和盐键等次级键六蛋白质的四级结构由两个或两个以上的亚基之间相互作用,彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象,称为蛋白质的四级结构。
第四节蛋白质的结构与功能蛋白质级结构与功能的关系些蛋白质由于受些因素的影响,其级结构不变而空间构象发生定的变化,导致其生物学功能的改变,称为蛋白质的变构效应或别构作用。
二蛋白质的空间构象与功能的关系教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容蛋白质的性质与分类授课时间教学目的掌握蛋白理化性质了解蛋白质的分类。
教学重点蛋白质的理化性质。
教学课型新授教学方法讲解法第三章蛋白质的化学第五节蛋白质的性质蛋白质的分子大小形状及分子量测定二蛋白质的变性些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活性的丧失和些理化性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性作用的本质是形成与稳定蛋白质分子空间构象的次级键遭到破坏,从而导致蛋白质分子空间构象改变或破坏,而不涉及级结构的改变或肽键的断裂。
三蛋白质的两性电离与等电点使蛋白质所带正负电荷相等,静电荷为零时的溶液的值,称为蛋白质的等电点。
四蛋白质的胶体性质蛋白质形成亲水胶体的两个基本稳定因素蛋白质表面具有水化层蛋白质表面具有同性电荷。
五蛋白质的沉淀反应能够使蛋白质的沉淀的方法有中性盐有机溶剂加热重金属盐生物碱试剂六蛋白质的颜色反应第七节蛋白质的分类根据分子形状分类二根据化学组成分类三根据溶解度分类四根据功能分类教学后记讲述蛋白质性质时,结合所开设实验,理论与实践相结合。
生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的概念和化学组成授课时间教学目的掌握核酸的化学组成了解核酸的重要性。
教学重点核酸的化学组成。
教学课型新授教学方法讲解法第四章核酸的化学第节核酸的概念和化学组成核酸的概念和重要性二核酸的基本结构单位单核苷酸核酸的基本结构单位单核苷酸。
核酸是由碱基戊糖和磷酸三部分组成。
戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷。
根据核酸中的戊糖不同,核酸可以分成两大类核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。
中含有核糖,中含有脱氧核糖。
的基本组成单位是和。
的基本组成单位是和。
环腺苷酸环磷酰苷环腺磷和环鸟苷酸环鸟酰苷环鸟磷和分别具有放大和缩小激素信号的作用,因此称为激素的第二信使。
辅酶类核苷酸有辅酶,辅酶,黄素腺嘌呤二核苷酸和辅酶。
教学后记生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的分子结构授课时间教学目的掌握核酸的分子结构教学重点核酸的分子结构。
教学课型新授教学方法讲解法第四章核酸的化学第二节核酸的分子结构核酸的级结构是指构成核酸的各个单核苷酸之间的连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序碱基排列顺序。
的分子结构是由数量及其庞大的四种脱氧核糖核苷酸,通过,磷酸二酯键彼此连接起来的直线形或环形分子。
双螺旋结构模型是和在前人工作的基础上,于年提出来的。
结晶的型钠盐是由两条反向平行的多核苷酸链围绕同个中心轴构成的双螺旋结构。
在二级结构的基础上,双螺旋扭曲或再次螺旋就构成了的三级结构。
超螺旋是三级结构的种形式。
二的种类和分子结构的类型核蛋白体,转运,信号,。
二级结构呈三叶草式,三级结构呈倒型教学后记讲述核酸双螺旋结构时,方面给同学们播放动画,另方面通过与蛋白质螺旋对比,加深对知识的理解和记忆。
生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容核酸的理化性质授课时间教学目的熟悉核酸的理化性质。
教学难点核酸的变性和复性教学课型新授教学方法讲解法第四章核酸的化学第三节核酸的理化性质核酸的分子大小二核酸的溶解度与粘度三核酸的酸碱性质四核酸的紫外吸收由于核酸的组成成份嘌呤和嘧啶碱有强烈的紫外吸收特性,所以核酸在处有最大紫外吸收。
五核酸的变性复性和杂交有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力,使核酸分子的空间结构改变,从而引起核酸理化性质和生物学功能改变,这种现象称为核酸的变性。
将的稀盐溶液加热到几分钟,双螺旋结构被破坏,氢键断裂,两条链彼此分开,形成无规则线团,这变化称为螺旋向线团转变。
变性后紫外吸收增加,称为增色效应。
通常把值达到最高值半时的温度称为熔点或溶解温度,用表示。
变性在适当条件下,两条彼此分开的链重新由氢键连接形成双螺旋结构,这过程称为复性。
教学后记介绍核酸变复性时,结合自己的科研经历,开阔同学们的视野。
生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶是生物催化剂酶的结构和功能授课时间教学目的掌握酶的化学本质定义催化特点酶的化学组成和结构以及结构和功能的关系。
熟悉酶的分类与命名酶的辅助因子的类型酶原激活。
了解酶研究的历史。
教学重点难点酶的化学本质酶作用的特点和专性酶的结构与功能酶的化学组成酶的活性中心和必需基团,酶的活性中心与酶作用的专性。
教学课型新授教学方法讲解法概述酶的发展状况应用和生物学意义酶的化学本质定义催化特点及发展历史酶作用的专性立体化学专性立体和几何异构专性非立体化学专性键基团和绝对专性酶作用专性学说酶的分类和命名六大酶类传统和国际命名法酶的结构和功能酶的化学组成和分类按组成分类按大小分类酶蛋白辅助因子辅酶辅基酶的辅助因子类型和功能无机离子辅助因子小分子有机物辅助因子蛋白类辅酶酶的活动中心和必需基团酶的活性中心概念和功能酶的活性中心和必需基团关系配合动画播放讲解酶的活性中心结构特点和功能。
酶的活性中心与酶活性关系酶的活性中心与酶专性的关系空间结构与催化活性关系以凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸残基,牛胰核糖核酸酶分子的切断与重组威力讲解。
酶原的激活,以胰蛋白酶原激活为例。
作业如何理解酶的专性教学后记活性中心的概念,活性中心与专性关系难以理解,可多举例子。
强调理解熟记酶的本质,组成,分类专性特点及活性中心的功能。
生物化学标准教案生物化学与分子生物学教研室授课内容酶作用的机制酶促反应的动力学授课时间教学目的初步理解酶的作用机制酶催化作用高效性的因素掌握酶促反应的动力学了解抗体酶和核酶教学重点难点酶能显著降低
